1. ILUSTRAR LA ESTRUCTURA GENERAL DE LOS AMINOÁCIDOS
Como su nombre lo indica los aminoácidos son compuestos que
poseen un grupo amino (-NH2) y un grupo ácido (carboxílico -COOH) en su
estructura. Los aminoácidos son los precursores de los péptidos y las
proteínas, y en ellos el grupo amino y el grupo carboxilo, se encuentran unidos
al mismo átomo de carbono, conocido como carbono-a (a-aminoácidos). La
estructura general de los a-aminoácidos (a excepción de la prolina, que es
cíclica) se muestra en la siguiente figura.
2. DIFERENCIAR
LOS TIPOS DE AMINOÁCIDOS EXISTENTES.
Según las propiedades de su cadena
Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su
cadena lateral.
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las
propiedades de su cadena lateral:
1. Neutros
polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Glutamina
(Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).
2. Neutros
no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina
(Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Cisteína (Cys, C), Metionina
(Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).
- Con carga
negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E).
- Con carga
positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).
- Aromáticos:
Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya incluidos en
los grupos neutros polares y neutros no polares).
Según su obtención
A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo
se los llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el
desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los
tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el
ser humano, los aminoácidos esenciales son:
Valina
(Val)
Leucina
(Leu)
Treonina
(Thr)
Lisina
(Lys)
Triptófano
(Trp)
Histidina
(His)
Fenilalanina
(Phe)
Isoleucina
(Ile)
Arginina
(Arg)
Metionina
(Met)
A los aminoácidos que pueden ser sintetizados o producidos
mediante la síntesis de aminoácidos por el cuerpo se los conoce como no
esenciales y son:
Alanina
(Ala)
Prolina
(Pro)
Glicina
(Gly)
Serina
(Ser)
Cisteína
(Cys) **
Asparagina
(Asn)
Glutamina
(Gln)
Tirosina
(Tyr) **
Ácido
aspártico (Asp)
Ácido
glutámico (Glu)
Estas clasificaciones varían según la especie. Se han
aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de
aminoácido.
3. ¿CUÁLES SON LAS PRINCIPALES PROPIEDADES
FÍSICAS Y QUÍMICAS DE LAS PROTEÍNAS?
Las proteínas son polímeros lineales formados por la condensación de veinte
monómeros llamados aminoácidos mediante reacciones de condensación por
deshidratación, como todas las polimerizaciones en la célula. Pueden estar
compuestas sólo de aminoácidos (proteínas simples), o bien llevar unido algún
grupo no proteico, llamado prostético, para dar numerosos tipos de proteínas
conjugadas: nucleoproteínas con ácidos nucleicos (ribosoma, histonas),
lipoproteínas con lípidos (LDL, HDL), fosfoproteínas con fósforo (caseína),
metaloproteínas con átomos metálicos (citocromo oxidasa), glucoproteínas con
oligosacáridos (γ-globulinas; ver 2 Glúcidos). En todos los casos es la
proteína la que define la utilización de cada grupo prostético, que aunque es
indispensable para la función que se tiene que llevar a cabo, sólo la parte
proteica es capaz de utilizar el grupo prostético como mejor convenga, como si
fuera una simple herramienta capaz de ser utilizada de distintos modos según la
mano que la coja. De cualquier modo, todas las proteínas simples y las partes
no prostéticas de las conjugadas muestran una composición media atómica de 50%
C, 23% O, 16% N, 7% H y 3% S.
Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).
Las biomolecular
que forman las proteínas se combinan para dar lugar a unidades manométricas
llamadas aminoácidos, que se unen entre sí siguiendo un orden y número que
residen en nuestro ADN.
Químicamente
se caracteriza por poseer un grupo ácido, carboxílico (COOH), un grupo amino
(NH2), unidos covalentemente a un átomo de carbono central, llamado
carbono (carbono asimétrico), al cual
también se une un átomo de hidrógeno y una cadena lateral (-R). Las diferencias
entre los aminoácidos proteicos se deben a que cada uno presenta una cadena R
distinta.
4. ¿CUÁLES
SON LOS DIFERENTES NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS?
Estructura
primaria: es la disposición lineal de los aminoácidos que se
unen mediante enlace peptídico. De esta forma se obtienen cadenas lineales de
aminoácidos enlazados, que reciben el nombre de péptidos. En su nomenclatura se
añade a su denominación el prefijo di-, tri-, tetra-, poli-, etc, según sean 2,
3, 4, o n respectivamente.
Estructura
secundaria: a medida que se
sintetizan en los ribosomas, las cadenas polipeptídicas se pliegan hasta
adoptar espontáneamente la configuración espacial más estable. Existen dos
tipos de configuraciones espaciales:
A)
Hélice: la sucesión de
aminoácidos que definen la estructura primaria se enrolla sobre si misma,
originando una hélice apretada que se estabiliza exclusivamente por los
numerosos puentes de hidrógeno formados por los grupos CO-NH de 2 enlaces
peptídicos. Como en esta disposición no participan las cadenas laterales,
secuencias diferentes de aminoácidos, pueden adoptar esta misma disposición
espacial. La hélice da una vuelta, consistente en que los planos delimitados
por los enlaces peptídicos giran alrededor de los carbones, por cada 3´6
aminoácidos y los puentes de H2 se establecen entre los aminoácidos situados
cada cuarta posición.
ESTRUCTURA
SECUNDARIA HÉLICE DE UNA CADENA PEPTÍDICA.
B)
Laminar: La cadena peptídica
queda extendida y se pliega sucesivamente sobre si misma hacia delante y hacia
atrás de manera que diferentes tramos de la cadena, bien aquellos que discurren
en el mismo sentido (paralelos) o bien aquellos que lo hacen en sentido
contrario (antiparalelo), quedan enfrentados unos con otros, y se unen mediante
puentes de hidrógeno, que también se establecen entre los grupos NH y CO de los
enlaces peptídicos. El resultado es que las diferentes regiones de la cadena se
asocian para formar láminas plegadas en zigzag, como se observó por primera vez
en la proteína que se encuentra en la seda llamada fibroína.
ESTRUCTURA
SECUNDARIA LAMINAR DE UNA CADENA
PEPTÍDICA.
Estructura
terciaria: es la
configuración espacial definitiva que adoptan las diferentes regiones de la cadena
poli peptídica (cada una con su correspondiente estructura secundaria hélice
y laminar), como consecuencia de las
interacciones establecidas entre diferentes puntos de la cadena. El resultado
es que la estructura secundaria se pliega sucesivamente, como en un ovillo, hasta
formar una proteína globular.
En una proteína
globular puede existir una mayor o menor proporción de hélice o láminas
pero siempre se produce una distribución tal, que el núcleo interno
aparece constituido por secuencias de configuración laminar y la superficie recubierta de
segmentos con configuración - hélice. Como las proteínas se encuentran
generalmente en el medio acuoso de la célula, de naturaleza polar, la cadena
peptídica tiende a plegarse de manera que los aminoácidos que posean cadenas hidrófobas
se dispongan en el interior de la estructura, mientras que los que posean
restos polares se localizan en la superficie: sin embargo, en las proteínas de
las membranas biológicas ocurre lo contrario, pues al encontrarse inmersa en un
ambiente lipídico y apolar, dispone los aminoácidos con cadenas hidrófobas en
la superficie.
Para comprender
mejor el significado de la estructura de las proteínas y su relación con la
función que desempeña se ha establecido recientemente otro nivel más de
organización que se conoce como dominio de la proteína.
Los dominios están
formados por determinadas combinaciones de hélice y láminas que resultan
particularmente estables, hasta el punto que aparecen los mismos dominios en
proteínas diferentes. Esto puede explicarse desde el punto de vista evolutivo,
considerando que cierta secuencia de aminoácidos fue tan útil para las
estructuras y funciones que desempeñan, que han tendido a repetirse una y otra
vez como clichés estructurales en diferentes proteínas, es decir, cuando
determinado dominio ha probado su eficacia, parece que se utiliza repetidamente
(probablemente desempeña funciones similares en muchas de ellas).
Un ejemplo lo
tenemos en las enzimas que usan como coenzimas determinados nucleótidos, como
el NAD+, el NADP+, el FAD+, el ANP+, etc, todos ellos con estructura y función
diferentes, presentan en su superficie el mismo dominio que constituye el área
de unión de los nucleótidos a los enzimas y se denomina plegamiento de
mononucleótido.
ESTRUCTURA
TERCIARIA DE UNA PROTEÍNA GLOBULADA (mioglobina).
Estructura
cuaternaria; se
manifiestan en las proteínas (fibrosa o globulosa) formadas por la asociación
de varias cadenas peptídicas. Proteínas globulares que presentan estructura
cuaternaria están compuestas por la asociación de dos o más cadenas con
estructura terciaria.
Estas subunidades
proteicas o protómeros, que constituyen la estructura cuaternaria, se pueden auto
ensamblar en el interior de la célula para formar estructuras mayores, como
dímeros (citocromo c), tetrámeros (hemoglobina) etc.
La estructura
cuaternaria de las proteínas (o la terciaria en aquellas que solo presentan
estructura terciaria), es responsable de su actividad biológica. La estructura
cuaternaria depende de la terciaria, esta de la secundaria que a su vez depende
de la primaria, es decir de la secuencia de aminoácidos que componen cada una
de las cadenas poli peptídicas.
5. ¿QUÉ SON Y QUE FUNCIONES TIENEN LOS
PÉPTIDOS?
Los péptidos (del griego πεπτός, peptós, digerido) son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos.
Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y
son responsables por un gran número de funciones, muchas de las cuales todavía
no se conocen.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido:
§ Oligopéptido: menos de 10 aminoácidos.
§ Polipéptido: más de 10 aminoácidos.
§ Proteína: más de 20 aminoácidos. Las proteínas con una sola
cadena polipeptídica se denominan proteínas monoméricas, mientras que las compuestas de
más de una cadena polipeptídica se conocen como proteínas multiméricas.
Los péptidos se diferencian de
las proteínas en que son más pequeños (tienen
menos de diez mil o doce mil Daltons) y que las proteínas pueden estár formadas
por la únión de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos. Un
ejemplo de polipéptido es la insulina, compuesta de 55
aminoácidos y conocida como una hormona de acuerdo a la función que tiene
en el organismo de los seres humanos.
El enlace peptídico es un enlace
covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo
(–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la
unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica
la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH.
Es, en realidad, un enlace amida sustituido. Podemos seguir añadiendo
aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal. Para nombrar
el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido
de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido
alanil-serina.
Funciones
de los péptidos
En
los animales superiores llama la atención el hecho de cómo unos pocos
aminoácidos que no presentan actividad alguna en forma aislada son capaces de
desencadenar respuestas biológicas tan intensas. Los péptidos se producen
generalmente mediante la hidrólisis de proteínas precursoras, aunque en hongos
y bacterias existen sistemas de síntesis peptídica no ribosómica, en los cuales
los aminoácidos son activados a través de una vía diferente.
Entre
las funciones biológicas más importantes que realizan los péptidos podemos
destacar las siguientes:
·
Agentes
vasoactivos: El agente hipertensor más potente que se conoce es
la angiotensina
II, un octapéptido que se origina mediante la hidrólisis de una
proteína precursora que se llama angiotensinógeno, y que no tiene actividad
vasopresora. Otros péptidos son agentes hipotensores (tienen actividad
vasodilatadora). Uno de los mejor conocidos es la bradiquinina,
un nonapéptido que se origina mediante la hidrólisis de una proteína precursora
que se llama quininógeno. En el modelo molecular anterior, se omiten los dobles
enlaces de la bradiquinina.
·
Hormonas: Las hormonas son señales químicas que ejercen su acción sobre órganos
y tejidos situados lejos del lugar donde se han sintetizado. Muchas hormonas
tienen estructura peptídica, como por ejemplo la oxitocina (nonapéptido que provoca la
contracción uterina y la secreción de leche por la glándula mamaria), la vasopresina (nonapéptido que induce la reabsorción
de agua en el riñón), la somatostatina (tetradecapéptido que inhibe la
liberación de la hormona del crecimiento). La insulina y el glucagón son proteínas producidas por el
páncreas y que regulan el metabolismo de los azúcares. En el modelo molecular
anterior, se observa cómo la insulina está formada por dos cadenas
polipeptídicas unidas entre sí mediante tres puentes disulfuro (en amarillo).
En la representación de la oxitocina no aparecen los átomos de hidrógeno ni los
dobles enlaces.
·
Neurotransmisores: Los neurotransmisores son el producto de síntesis específico por parte
de la neurona y que es liberado al medio extracelular en el proceso que se
denomina sinapsis, ejerce su acción sobre receptores específicos de membrana
que son, lógicamente, diferentes para cada neurotransmisor. Estos receptores
específicos de membrana se sitúan tanto en neuronas y otras células efectoras
como en la propia neurona de síntesis. Están localizados en el sistema
nervioso, si bien su distribución accede a otros tejidos como el muscular y el
hormonal. Son neurotransmisores peptídicos las encefalinas (pentapéptido), las endorfinas (pentapéptido) y la sustancia P (undecapéptido).
·
Antibióticos: La valinomicina y la gramicidina son dos péptidos cíclicos con acción
antibiótica. Los dos contienen aminoácidos de la serie D, además de otros
aminoácidos no proteicos. La valinomicina es un ionóforo: es capaz de
transportar iones potasio (en color verde en la figura) a través de las
membrana biológicas.
Cuando la proteína no ha sufrido
ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice que presenta una
estructura nativa (Figura inferior). Se llama desnaturalización de las
proteínas a lapérdida de las estructuras de orden superior (secundaria,
terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un
polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.
Estado nativo Estado
desnaturalizado
Cualquier factor que modifique la
interacción de la proteína con el disolvente disminuirá su estabilidad en
disolución y provocará la precipitación. Así, la desaparición total o parcial
de la envoltura acuosa, la neutralización de las cargas eléctricas de tipo
repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno facilitará la agregación
intermolecular y provocará la precipitación. La precipitación suele ser
consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y se dice entonces que la
proteína se encuentradesnaturalizada (Figura superior).
En una proteína cualquiera, la
estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo tienen en común la estructura
primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los demás niveles de
organización estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada.
La desnaturalización provoca
diversos efectos en la proteína:
1. cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína:
aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión
2. una drástica disminución de su solubilidad, ya que los
residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie
3. pérdida de las propiedades biológicas
Una proteína desnaturalizada
cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos,
la desnaturalización es reversible ya que es la estructura primaria la que
contiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores
de estructuración. El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada
recupera su estructura nativa se llamarenaturalización. Esta propiedad es de
gran utilidad durante los procesos deaislamiento y purificación de proteínas,
ya que no todas la proteínas reaccionan de igual forma ante un cambio en el
medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalización
conduce a la pérdida total de la solubilidad, con lo que la proteína precipita.
La formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización,
y hacen que el proceso sea irreversible.
Los agentes que provocan la
desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se
distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes
orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la
desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera
selectiva mediante cambios en:
• la
polaridad del disolvente
• la
fuerza iónica
• el
pH
• la
temperatura
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